Mi a metalotionein por? Előnyök és alkalmazások

A kutatási és fejlesztési bioaktív vegyületek beszállítójaként gyakran vizsgálunk vizsgálatot a metalotionein (MT) por . -ról.

A metalotioninok kicsik, a ciszteinben gazdag fehérjék, amelyek a . fajok között megtalálhatók, elsődleges előnyeik a következők:

• Fémion homeosztázis: Az alapvető fémek, például a cink (Zn²⁺) és a réz (CU⁺) szabályozása a sejteken belül
• Nehézfém méregtelenítés: Kötődés olyan nem alapvető fémekhez, mint a kadmium (cd²⁺) és a higany (Hg²⁺) ²
• Oxidatív stresszválasz: A szabad gyökök megsemmisítése tiolcsoportokon keresztül ciszteinmaradékokban?
• Fémátadás: A cink -eloszlás fekitálása metalloenzimekbe és transzkripciós faktorok⁴

Számos tényező szabályozza az MT expresszióját:

• Fém expozíció: Cink, réz, kadmium (megfigyelve a sejtvizsgálatokban) ⁵
• Oxidatív stresszorok: Reaktív oxigénfajok (ROS), gyulladás mediátorok⁶
• Hormonjelek: Glukokortikoidok a stresszválasz útvonalaiban⁷
• Étkezési alkatrészek: Cinkben gazdag ételek (in vivo megfigyelések) ⁸

Igen . Az emberek négy elsődleges mt izoformát expresszálnak:

• Mt -1/mt -2: Mindenütt jelen lévő (máj, vesék, bél) ⁹
• Mt -3: Agy-specifikus neuronális növekedési szabályozószám
• Mt -4: Az epiteliális szövetek megkülönböztetése¹ lom

Ezeket a fehérjéket gének kódolják a 16. kromoszómán, és részt vesznek az alapvető élettani folyamatokban . ¹²

Az MT aminosavak kb. 30% -acisztein-A kéntartalmú maradványok, amelyek fém-tiolát klasztereket képeznek . ¹³ Ez az egyedi szerkezet lehetővé teszi:

• Magas fémkötő kapacitás (7-12 ionok molekulánként)
• Redox aktivitás az elektronátvitelhez
• Konformációs rugalmasság

A miénkMetalotionein porAz:

Referencia -standardfémkötési vizsgálatokhoz

Reagensantioxidáns kapacitású vizsgálatokban

Molekuláris szerszámfehérje-fém interakciós kutatáshoz

Minőség -ellenőrző anyagA diagnosztikai fejlődéshez

A metalotionein egy konzervált fém-szabályozó protein, amely az emberekben jelen van, fém homeosztázisban, méregtelenítésben és oxidatív stresszválaszban működik. . Megkülönböztető ciszteinben gazdag szerkezete lehetővé teszi a sokoldalú fémkötési képességeket .} MT porpor, amely alapvető kutatóeszközt kínál ezeknek a biológiai mechanizmusnak a tanulmányozására, főleg a Biochemy-ben és a Moleculy Biochemy-ben. alkalmazások .

Referenciák
¹ Maret, w . (2021) .Metalotionin. inA biológiai kémia enciklopédia III(pp . 529-535) . Elsevier .
² ruttkay-nedecky, b . et al. (2013) .}Int J Mol Sci, 14 (3), 6044-6066. doi: 10.3390/ijms14036044
³ vašák, m . (2005) .J Biol Inorg Chem, 10 (1), 1-10. doi: 10.1007/s 00775-005-0631- y
⁴ Miles, A . t . et al . (2000) .}Cella mol biol, 46(2), 347-365.
⁵ Klaassen, c . d . (2019) .Toxicol SCI, 167 (1), 1-3. doi: 10.1093/toxsci/kfy244
⁶ Sato, M . (1991) .Templomientia Supple, 57, 507-520.
⁷ Andrews, G . K . (2000) .Biochem pharmacol, 59 (1), 95-104. doi: 10.1016/s 0006-2952 (99) 00310-9}
⁸ King, j . c . (2011) .Adv Nutr, 2 (2), 101-111. doi: 10.3945/an .110.000232
⁹ palmiter, r . d . (1998) .Proc Natl Acad Sci USA, 95(15), 8428-8430.
¹⁰ Uchida, y . (1994) .Neuron, 13 (1), 11-16. doi: 10.1016/0896-6273 (94) 90455-3
¹¹ Quaife, c . j . (1994) .Biokémia, 33 (23), 7250-7259. doi: 10.1021/bi00189a029
¹² West, A . K . et al . (2008) .}Comp Biochem Physiol C Toxicol Pharmacol, 148 (1), 1-6. doi: 10 . 1016/j.cbpc .2008.03.004}
¹3 capdevila, m . (2012) .Metallomika, 4 (1), 19-32. doi: 10.1039/c1mt00123k